Odpre glavni meni
L-Histidin
Histidin - Histidine.svg
L-histidine-zwitterion-from-xtal-1993-3D-balls-B.png
IUPAC-ime Histidin
Druga imena 2-amino-3-(1H-imidazol-4-il)propanojska kislina
Identifikatorji
Številka CAS 71-00-1
PubChem 773
DrugBank DB00117
KEGG D00032
ChEBI 57595
SMILES
InChI
ChemSpider 6038
Lastnosti
Molekulska formula C6H9N3O2
Molska masa 155,15 g mol−1
Topnost (voda) 4,19g/100g pri 25 °C [1]
Nevarnosti
NFPA 704
NFPA 704.svg
1
1
0
 
Če ni navedeno drugače, podatki veljajo za
material v standardnem stanju (pri 25 °C, 100 kPa)

Histidin (iz grškega ἱστός [histós] - tkivo), okrajšano kot His ali H,[2] je α-aminokislina z imidazolno funkcionalno skupino. Je ena od 23 proteinogenih aminokislin. Njena kodona sta CAU in CAC. Prvi jo je izoliral nemški zdravnik Albrecht Kossel leta 1896. Spada med človekove in živalske esencialne aminokisline, čeprav se je na začetku domnevalo, da to velja samo za dojenčke.[3]

Vsebina

Kemijske lastnostiUredi

Konjugirana kislina (protonirana oblika) imidazolne stranske verige v histidinu ima pKa približno 6. To pomeni, da bo pri fiziološko pomembnih vrednostih pH že relativno majhna sprememba pH spremenila njegov skupni naboj. Pri pH < 6 je imidazolni obroč večinoma protoniran. V protoniranem stanju ima imidazolni obroč dve vezi NH in pozitiven naboj, ki je enakomerno porazdeljen med obema dušikovima atomoma in se lahko prikaže z dvema enako pomembnima resonančnima strukturama.

AromatičnostUredi

Imidazolni obroč histidina je pri vseh pH vrednostih aromatski.[4] Vsebuje šest elektronov: štiri iz dveh dvojnih vezi in dva iz osamljenega dušikovega elektronskega para. π elektroni bi lahko povzročili π zlaganje (π-π interakcije)[5] aromatskih obročev, vendar ga otežuje pozitivi naboj.[6]

Histidin v nobenem stanju ne absorbira svetlobe z valovno dolžino 280 nm, v nižjem UV območju pa absorbira bolj kot nekatere amino kisline.[7][8]

MetabolizemUredi

Izoelektrična točka histidina je v nevtralnem območju (pH = 7,59[9]), zato je edina proteinogena aminokislina, ki je lahko pod fiziološkimi pogoji deluje kot donor ali akceptor protonov. Takšna je na primer njegova vloga v katalitični triadi asparagin-histidin-serin serinskih proteaz. Pomemben je tudi za vezavo železa v hemoglobinu in mišičnem pigmentu mioglobinu in kot ligand kovinskih ionov kompleksov v elektronski transportni verigi v mitohondrijih (oksidativna fosforilacija) in v kloroplastih (fotosinteza).

V vodni raztopini histidin protolizira:

 
Protoliza histidina

Histidin je prekurzor za biosintezo histamina in karnozina.

 
Pretvorba histidina v histamin z encimom histidin dekarboksilazo

Encim histidinaza pretvori histidin v amonijak in urokansko kislino. Pomanjkanje tega encima povzroči redko metabolično motnjo histidinemijo. V aktinobakterijah in vlaknastih glivah, kot je Neurospora crassa, se histidin lahko pretvori v antioksidant ergotionein.

NahajališčaUredi

L-histidin se nahaja v mladih rastlinah in ima pomembno vlogo kot pufer v hemoglobinu.

Vsebujejo ga tudi z beljakovinami bogata živila. V naslednji preglednici je prikazana vsebnost histidina v 100 g najpogostejših živil:[10]

Živilo Beljakovine Histidin Delež
Govedina, surova 21,26 g 0 678 mg 3,2 %
Piščančje prsi, surove 21,23 g 0 791 mg 3,7 %
Losos, surov 20,42 g 0 549 mg 2,7 %
Kokošje jajce 12,57 g 0 309 mg 2,4 %
Mleko, 3,7 % maščobe 0 3,28 g 0 0 89 mg 2,7 %
Oreh 15,23 g 0 391 mg 2,6 %
Pšenični kalčki, suhi 23,15 g 0 643 mg 2,8 %
Pčenična moka, polnozrnata 13,70 g 0 317 mg 2,3 %
Koruzna moka, polnozrnata 0 6,93 g 0 211 mg 3,0 %
Riž, neolupljen 0 7,94 g 0 202 mg 2,5 %
Soja, suha 36,49 g 1097 mg 3,0 %
Grah, suh 24,55 g 0 597 mg 2,4 %

V vseh omenjenih živilih je skoraj izključno L-histidin, vezan na beljakovinsko komponento. Prosteha histidina ni.

Histidin je tudi sestavina nekaterih zdravil in vitaminskih dodatkov.

SkliciUredi

  1. http://prowl.rockefeller.edu/aainfo/solub.htm
  2. IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides.Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc. Pridobljeno 17. maja 2007.
  3. J.D. Kopple,M.E. Swendseid (1975). Evidence that histidine is an essential amino acid in normal and chronically uremic man. Journal of Clinical Investigation 55 (5): 881–891. doi: 10.1172/JCI108016. PMC 301830. PMID 1123426.
  4. A. Mrozek, J. Karolak-Wojciechowska, K. Kieć-Kononowicz (2003). Five-membered heterocycles. Part III. Aromaticity of 1,3-imidazole in 5+n hetero-bicyclic molecules. Journal of Molecular Structure 655 (3): 397. doi: 10.1016/S0022-2860(03)00282-5.
  5. L. Wang, N. Sun, S. Terzyan, X. Zhang, D.R. Benson (2006). A Histidine/Tryptophan π-Stacking Interaction Stabilizes the Heme-Independent Folding Core of Microsomal Apocytochrome b5Relative to that of Mitochondrial Apocytochrome b5. Biochemistry 45 (46): 13750–9. doi: 10.1021/bi0615689. PMID 17105194.
  6. R.H. Blessing, E.L. McGandy (1972). Base stacking and hydrogen bonding in crystals of imidazolium dihydrogen orthophosphate. Journal of the American Chemical Society 94 (11): 4034. doi: 10.1021/ja00766a075.
  7. R. Katoh (2007). Absorption Spectra of Imidazolium Ionic Liquids. Chemistry Letters 36 (10): 1256. doi: 10.1246/cl.2007.1256.
  8. A.R. Goldfarb, L.J. Saidel, E. Mosovich (1951). The Ultraviolet Absorption Spectra of Proteins. Journal of Biological Chemistry 193 (1): 397–404. PMID 14907727.
  9. P. M. Hardy (1985). The Protein Amino Acids. Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids, Chapman and Hall. str. 9. ISBN 0-412-23410-6,
  10. S. Ebel, H. J. Roth (urednika) (1987). Lexikon der Pharmazie. Georg Thieme Verlag. str. 66. ISBN 3-13-672201-9.