ATP-sintaza

encim, ki katalizira reakcijo sinteze adenozina trifosfata iz adenozina difosfata in neorganskega fosfata

ATP-sintaza je encim, ki katalizira reakcijo sinteze adenozina trifosfata iz adenozina difosfata in neorganskega fosfata.[1] Je eden izmed najbolj razširjenih in evolucijsko najbolj ohranjenih encimov[2]. Prisoten je v skoraj vseh organizmih. V arhejah in v bakterijah se nahaja v celični membrani, medtem ko se v evkariotih nahaja v notranji mitohondrijski membrani. V celičnem kontekstu ATP sintaza večinoma služi kot vir ATP-ja in porabnik protonskega gradienta, ki ga ohranjajo preostali encimi dihalne verige (kompleks I, III in IV)[3].

Katalitski cikel ATP-sintaze

Struktura ATP sintaze uredi

ATP sintaza ima obliko turbine. Razvozlanje strukture katalitskega dela ATP-sintaze (F1) leta 1994[4] je prineslo Nobelovo nagrado za medicino John E. Walker-ju leta 1997. ATP-sintaza v sesalcih je sestavljena iz poddomen F1 in Fo, od katerih je Fo vstavljena v membrano, F1 pa se nahaja izven membrane v mitohondrijskemu matriksu. Fo in F1 sta povezana s centralnim in perifernim pecljem. Centralni pecelj in pripadajoči obroč podenot c (angleško c-ring) tvorijo rotor, ki se pod vplivom protonskega gradienta vrti znotraj zunanjih podenot F1 in Fo ter perifernega peclja, ki skupaj tvorijo nepremični stator. ATP-sinataza je eden izmed redkih primerov encimov, pri katerih se dogaja polna 360º-stopinjska rotacija v katalitskem ciklu. Zaradi tega je bila ATP-sintaza poimenovana tudi najmanjša turbina na svetu.

Sklici uredi

  1. »Termania - Slovenski medicinski slovar - ATP-sintáza«. www.termania.net. Pridobljeno 29. decembra 2020.
  2. Walker, John E. (29. januar 2013). »The ATP synthase: the understood, the uncertain and the unknown«. Biochemical Society Transactions. Zv. 41, št. 1. str. 1–16. doi:10.1042/bst20110773. ISSN 0300-5127.
  3. Nicholls, David G.; Ferguson, Stuart J. (2013). Bioenergetics. Elsevier. str. 27–51. ISBN 978-0-12-388425-1.
  4. Abrahams, Jan Pieter; Leslie, Andrew G. W.; Lutter, René; Walker, John E. (Avgust 1994). »Structure at 2.8 Â resolution of F1-ATPase from bovine heart mitochondria«. Nature. Zv. 370, št. 6491. str. 621–628. doi:10.1038/370621a0. ISSN 0028-0836.