Histon
Histón je bazična beljakovina, ki se povezuje z DNK in tvori kromosom.
V evkariontskih celicah je DNK shranjena v jedru v obliki kromatina. Zelo pomemben gradbeni element kromatina so nukleosomi, ki lahko skondenzirajo DNK tudi do 10000x bolj kot pa je DNK brez nukleosomov.[1] Nukleosom je sestavljen iz oktamera histonskih proteinov H2A, H2B, H3, H4. Okrog nukleosoma se ovije približno 147 bp DNK.[2] Med histonske proteine spada tudi histon H1, ki pa ne tvori oktamera z ostalimi histoni, ampak deluje kot linker (povezovalec) histon, ki kakor da zapira zavoje okrog nukleosomov.[3] Takšna kondenziranost DNK pomembno vpliva na procese kot so replikacija (podvojevanje), transkripcija (prepisovanje) in popravljanje DNK.[4]
Sestava histonskih beljakovin uredi
Histonske beljakovine so sestavljene iz globularnega dela in iz nestabilnih aminokislinskih terminalnih domen. Prav ti nestabilni aminokislinski deli so podvrženi velikemu številu posttranslacijskih modifikacij, med katere spadajo acetilacija, metilacija, fosforilacija, ubikvitinacija [5], sumoilacija, glikozilacija, ADP-ribozilacija [6], biotinilacija [7] in karbonilacija [8]. Te posttranslacijske modifikacije histonov so glavni mehanizmi regulacije transkripcije DNK [6].
Glej tudi uredi
Viri uredi
- ↑ Grant P.A. & Berger S.L. (1999). »Histone acetyltransferase complexes«. Seminars in Cell & developmental biology 10(2): 169–77
- ↑ Kornberg R.D. & Lorch Y. (1999). »Twenty-five years of thenucleosome, fundamental particle of the eukaryote chromosome«. Cell 98:285–294
- ↑ Rouleau M., Aubin R.A., Poirier G.G. (2004). »Poly(ADP-ribosyl)ated chromatin domains: access granted«. Journal of Cell Science 117: 815-825
- ↑ Grant A.P. (2001). »A tale of histone modifications«. Genome Biology, 2(4): reviews0003.1–0003.6
- ↑ Martin C. & Zhang Y. (2005). »The diverse functions of histone lysine methylation«. Nature 6: 838-849
- ↑ 6,0 6,1 Fu M. s sod. (2004). »Acetylation of nuclear receptors in cellular growth and apoptosis«. Biochemical Pharmacology 68: 1199–1208
- ↑ Kobza K. s sod. (2005). »K4, K9 and K18 in human histone H3 are targets for biotinylation by biotinidase«. FASEB Journal 18: 4249–4259
- ↑ Wondrak G.T. s sod. (2000). »Histone carbonylation in vivo and in vitro«. Biochemical Journal 351: 769-777