Histidin: Razlika med redakcijama

dodanih 2.763 zlogov ,  pred 5 leti
kemijske lastnosti, metabolizem
(nahajališča)
(kemijske lastnosti, metabolizem)
}}
'''Histidin''' (iz [[Grščina|grškega]] ἱστός [histós] - tkivo), okrajšano kot '''His''' ali '''H''',<ref> IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. [http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/AminoAcid/ ''Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides''].Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc. Pridobljeno 17. maja 2007.</ref> je α-[[aminokislina]] z [[imidazol]]no funkcionalno skupino. Je ena od 23 proteinogenih aminokislin. Njena [[genetski kod#DNK kodoni|kodona]] sta CAU in CAC. Prvi jo je izoliral nemški zdravnik Albrecht Kossel leta 1896. Spada med človekove in živalske esencialne aminokisline, čeprav se je na začetku domnevalo, da to velja samo za dojenčke.<ref>J.D. Kopple,M.E. Swendseid (1975). [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC301830/ ''Evidence that histidine is an essential amino acid in normal and chronically uremic man'']. Journal of Clinical Investigation '''55''' (5): 881–891. doi: 10.1172/JCI108016. PMC 301830. PMID 1123426.</ref>
 
==Kemijske lastnosti==
[[Brønsted–Lowryjeva teorija kislin in baz|Konjugirana kislina]] (protonirana oblika) imidazolne stranske verige v histidinu ima pK<sub>a</sub> približno 6. To pomeni, da bo pri fiziološko pomembnih vrednostih [[pH]] že relativno majhna sprememba pH spremenila njegov skupni naboj. Pri pH < 6 je imidazolni obroč večinoma protoniran. V protoniranem stanju ima imidazolni obroč dve vezi NH in pozitiven naboj, ki je enakomerno porazdeljen med obema dušikovima atomoma in se lahko prikaže z dvema enako pomembnima resonančnima strukturama.
 
===[[Aromatičnost]]===
Imidazolni obroč histidina je pri vseh pH vrednostih aromatski.<ref>A. Mrozek, J. Karolak-Wojciechowska, K. Kieć-Kononowicz (2003). ''Five-membered heterocycles''. Part III. Aromaticity of 1,3-imidazole in 5+n hetero-bicyclic molecules. Journal of Molecular Structure '''655''' (3): 397. doi: 10.1016/S0022-2860(03)00282-5.</ref> Vsebuje šest elektronov: štiri iz dveh dvojnih vezi in dva iz osamljenega dušikovega elektronskega para. [[π vez|π elektroni]] bi lahko povzročili π zlaganje (π-π interakcije)<ref>L. Wang, N. Sun, S. Terzyan, X. Zhang, D.R. Benson (2006). A Histidine/Tryptophan π-Stacking ''Interaction Stabilizes the Heme-Independent Folding Core of Microsomal Apocytochrome b5Relative to that of Mitochondrial Apocytochrome b5''. Biochemistry '''45''' (46): 13750–9. doi: 10.1021/bi0615689. PMID 17105194.</ref> aromatskih obročev, vendar ga otežuje pozitivi naboj.<ref>R.H. Blessing, E.L. McGandy (1972). ''Base stacking and hydrogen bonding in crystals of imidazolium dihydrogen orthophosphate''. Journal of the American Chemical Society '''94''' (11): 4034. doi: 10.1021/ja00766a075.</ref>
 
Histidin v nobenem stanju ne absorbira svetlobe z [[Valovna dolžina|valovno dolžino]] 280 nm, v nižjem UV območju pa absorbira bolj kot nekatere amino kisline.<ref>R. Katoh (2007). ''Absorption Spectra of Imidazolium Ionic Liquids''. Chemistry Letters '''36''' (10): 1256. doi: 10.1246/cl.2007.1256.</ref><ref>A.R. Goldfarb, L.J. Saidel, E. Mosovich (1951). ''The Ultraviolet Absorption Spectra of Proteins''. Journal of Biological Chemistry '''193''' (1): 397–404. PMID 14907727.</ref>
 
==[[Metabolizem]]==
Aminokislina histidin je prekurzor za biosintezo [[histamin]]a in [[karnozin]]a.
 
[[Slika:Histidine decarboxylase.svg|thumb|center|400px|Pretvorba histidina v [[histamin]] z encimom histidin dekarboksilazo ]]
 
[[Encim]] histidinaza pretvori histidin v [[amonijak]] in [[urokanska kislina|urokansko kislino]]. Pomanjkanje tega encima povzroči redko metabolično motnjo histidinemijo. V aktinobakterijah in vlaknastih [[gliva]]h, kot je ''Neurospora crassa'', se histidin lahko pretvori v [[antioksidant]] ergotionein.
 
==Nahajališča==
31.287

urejanj