Cistein: Razlika med redakcijama

'''Cistein''' (okrajšano '''Cys''' ali '''C''') je α-[[aminokislina]] s kemijsko formulo HO₂CCH(NH₂)CH₂SH. Spada med neesencialne aminokisline, kar pomeni, da poteka sinteza v človeškem telesu. Zapisujeta jo kodona[[kodon]]a UGU in UGC. Stranska veriga cisteina je [[tiol]], ki je nepolarne narave, in molekulo s tem uvršča med hidrofobne aminokisline. Tiolna skupina pogosto sodeluje v encimskih reakcijah kot [[nukleofil]]. Poleg tega je ta skupina dovzetna tudi za [[oksidacija|oksidacijo]], pri čemer iz dveh cisteinov nastane disulfidni derivat [[cistin]], ki igra pomembno strukturno vlogo v mnogih proteinih. Cistein je ime dobil ravno iz cistina.

Kljub dejstvu, da cistein uvrščamo med neesencialne aminokisline, je lahko v redkih primerih esencialen; npr. za dojenčke, starejše in ljudi z določenimi metabolnimi boleznimi ali ljudi, ki trpijo za malabsorpcijo. Za sintezo cisteina v normalnih fizioloških pogojih v človeškem telesu potrebujemo zadostno količino metionina[[metionin]]a. Njegova razgradnja poteka v prebavnem traktu in krvni plazmi. V nasprotju s tem cistin potuje skozi prebavila in krvno plazmo nespremenjen ter se pred vstopom v celico reducira v dve molekuli cisteina.

Cistein najdemo v večini hrane, zki vsebuje veliko beljakovin, vključno z:

L-cistein so nekoč industrijsko pridobivali s [[hidroliza|hidrolizo]] las in keratina. Danes pridobivanje vključuje [[fermentacija|fermentacijo]] z uporabo mutirane bakterije ''E. coli''. Podjetje Wacker Chemie je razvilo pridobivanje iz substituiranih tiazolinov, pri čemer se L-cistein proizvaja s hidrolizo racemata[[racemat]]a 2-amino-Δ²-tiazolino-4-karboksilne kisline z uporabo bakterije ''Pseudomonas thiazolinophilum''.

Biosinteza se pri živalih začne z aminokislino [[serin]]. Žveplo izvira iz metionina[[metionin]]a, kateri se preko intermediata S-adenozilmetionina pretvori v homocistein. Encim cistationin beta-sintaza združi homocistein in serin v asimetrični tioeter cistationin. Encim cistationin gama-liaza pretvori cistationin v cistein in ''α''-ketobutirat (2-oksobutanoat).

Pri rastlinah in bakterijah poteka biosinteza cisteina drugače. Serin se s pomočjo encima serin transacetilazetransacetilaza pretvori v ''O''-acetilserin. Encim O-acetilserin (tiol)-liaza, zob uporabouporabi sulfidnih virov, pretvori ta ester v cistein, pri čemer se sprosti [[acetat]].

Cistein ima antioksidativne lastnosti, saj tiolna skupina vstopa v redoks reakcije. Očitne so v tripeptidu glutationu, ki je prisoten pri ljudeh in drugih organizmih. Sistemska razpoložljivost peroralnega glutationa (GSH) je zanemarljiva, zato se mora biosintetizirati iz njenih sestavnih aminokislin, cisteina, glicina in glutaminske kisline. [[Glutaminska kislina]] in glicin se pridobita z normalno prehrano, dostopnost cisteina pa je lahko omejujoč substrat.

Disulfidne vezi igrajo pomembno vlogo pri zvijanju in stabilnost nekaterihstabilnosti proteinov, predvsem tistih, ki se izločajo v zunajcelični medij. Ker ima večina celičnih razdelkov reducirajoče okolje, so disulfidne vezi nestabilne v citosolu; razen nekaj izjem, ki so navedene spodaj.

Disulfidne vezi v proteinih nastanejo z oksidacijo tiolnih skupin cisteinskih ostankov. Druga žveplo vsebujoča aminokislina [[metionin]], ne more tvoriti disulfidnih vezi. Bolj agresivni oksidanti pretvorijo cistein v ustrezne sulfinske in sulfonske kisline. Cisteinski ostanki imajo pomembno vlogo pri navzkrižnem povezovanju proteinov, kar povečuje togost proteinov in omogoči zaščito pred proteolizo. Znotraj celice disulfidni mostovi med cisteinskimi ostanki v polipeptidih podpirajo terciarno strukturo proteinov. [[Insulin]] je primer proteina, pri katerem cisteincisteinski dimeri navzkrižno povezujepovezujejo 2 ločeni peptidni verigi.