Glikozilacija: Razlika med redakcijama

dodanih 2.113 zlogov ,  pred 14 leti
brez povzetka urejanja
(Nova stran: Med modifikacije histonov spada tudi '''glikozilacija'''. Večina študij v katerih so proučevali glikozilacijo histonov je potekala in vitro, zato te študije niso popoln prikaz re...)
 
Brez povzetka urejanja
'''Glikozilacija''' je ena najpomembnejših posttranslacijkih dogodkov in je adicija sladkorjev na [[protein]], na [[aminokislina|aminokisline]] [[asparagin]], [[hidroksilizin]], [[serin]] ali [[treonin]], protein v tem primeru postane [[glikoprotein]]. Proces je encimsko odvisen.
Med modifikacije [[histon]]ov spada tudi '''glikozilacija'''. Večina študij v katerih so proučevali glikozilacijo histonov je potekala in vitro, zato te študije niso popoln prikaz reakcij, ki potekajo v organizmu.
 
Poznamo dve vrsti glikozilacije: N-glikozilacija (vezava [[dušik]]a amidne skupine asparagina) in O-glikozilacija (veže se [[kisik]] hidrosksilne skupine serina in treonina). Vezava [[polisaharid]]nih verig na tarčne proteine ima različne funkcije. Nekateri proteini se brez glikozilacije ne zvijejo pravilno, polisaharidi, vezani na amidno skupino asparagina v proteinu dajejo trdnost sekretornim glikoproteinom. Proces glikozilacije poteka v [[endoplazmatski retikulum|endoplazemskem retikulumu]], kjer se na rastočo [[peptid|peptidno]] verigo pripne ustrezen oligosaharid preko [[aminokislina|aminokisline]] asparagin (N-glikozilacija).
 
N-glikozilacija poteka pri [[evkarionti|evkariontih]] in [[arheja|arhejah]], v [[prokariont]]ih zelo redko. Oligosaharidna veriga se veže na asparagin na tripletno sekvenco, ki je lahko Asn-X-Ser ali Asn-X-Thr, kjer X predstavlja katerokoli aminokislino, razen [[prolin]]a. Po vezavi sladkorne komponente, ko je protein pravilno zvit, se odstranijo tri glukozna mesta iz verige in protein je tako pripravljen za export iz ER. Transportira se v [[Golgijev aparat]]. Študije o snoveh, ki blokirajo določene korake v glikozidaciji in o mutantnih celicah , ki ne vsebujejo glikozilacijskega [[encim]]a, pravtako producirajo strukturno normalne proteine, ki so pravilno usmerjeni, kar pa ne vpliva na viabilnost celic. O-glikozilacija pa lahko poteče v golgijevem aparatu, kjer se oligosaharid na protein veže preko OH skupine serina. Poznamo štiri vrste O-glikozilacije: O-N-acetilgalaktozamin, O-fukoza, O-glukoza, O-N-acetilglukozamin O-glikozilacija.
 
Med modifikacije [[histon]]ov spada tudi '''glikozilacija'''. Večina študij v katerih so proučevali glikozilacijo histonov je potekala in vitro, zato te študije niso popoln prikaz reakcij, ki potekajo v organizmu.
 
Vsebnost O-GlcNac se zviša ob odgovoru na več različnih oblik celičnega stresa. Postranslacijske modifikacije histonov z O-GlcNac katalizira encim imenovan O-GlcNac transferaza. Ta O-GlcNac transferaza interagira s histonskim deacetilaznim kompleksom pri pripenjanju korepresorja mSin3A. Namreč mSin3A in OGT kooperativno blokirata transkripcijo vzporedno s histonsko deacetilacijo. Raziskovalci predpostavljajo, da se mSin3A veže na OGT [[promotor]] in inaktivira transkripcijske faktorje in [[RNK polimeraza]]II s pomočjo O-GlcNac modifikacije. Ta O-GlcNac modifikacija poteče vzporedno z deacetilacijo in povzroči utišanje genov. Torej mSin3A združi O-GlcNac transferazo in histonsko deacetilazo v korepresorski kompleks. Za odstranitev O-GlcNac iz histonov in [[citosol]]nih proteinov pa je odgovorna O-GlcNac-aza <ref>Yang X., Zhang F., Kudlow J. E. 2002. Recruitment of O-GlcNAc Transferase to Promoters by Corepressor mSin3A: Coupling Protein O-GlcNAcylation to Transcriptional Repression Cell, 110: 69–80</ref>.
[[Kategorija:Organske reakcije]]
[[Kategorija:Posttranslacijske modifikacije]]
 
[[en:Glycosylation]]
[[de:Glykosylierung]]
[[es:Glicosilación]]
[[fr:Glycosylation]]
[[it:Glicosilazione]]
[[ja:グリコシル化反応]]
[[pl:Glikozylacja]]
[[fi:Glykosylaatio]]
[[uk:Глікозування]]
[[zh:糖基化]]
210

urejanj